Colégio Estadual Militar
Regente: Cristina Mançur
Disciplina: Biologia
Turma: 1º A
Estagiária: Nayara Cerqueira Marques
Orientadora: Claudia Regina

                                        II Unidade
                                     Plano Semanal 3


Tema:

   •    Proteínas

Sub-temas:

   •    Como são formadas as proteínas
   •    Forma estrutural das proteínas
   •    Caracterização dos aminoácidos e seus radicais
   •    Classificação dos aminoácidos
   •    Ligação peptídica
   •    Ocorrência e importância das proteínas nos humanos
   •    Desnaturação protéica
   •    Funções das proteínas estruturais, reguladoras e de defesa
   •    Modelo Chave-Fechadura (enzimas)

Objetivo:
             o   Reconhecimento dos diferentes tipos de proteínas.
             o   Identificação dos alimentos ricos em proteínas
             o   Classificação das proteínas
             o   Reconhecimento da importância das proteínas na dieta alimentar
             o   Descrição do processo de catalisação feito pelas enzimas

Conteúdos:

   •    Conceituais
           o Identificação dos alimentos ricos em proteínas
           o Classificação das proteínas
           o Reconhecimento da importância das proteínas na dieta alimentar
           o Descrição do processo de catalisação feito pelas enzimas

   •    Procedimentais
           o Manejo de vidrarias e reagentes (álcool)
           o Observação através do experimento a desnaturação protéica.
           o Avaliação do experimento realizado
           o Participação em dinâmica sobre ligação peptídica

   •    Atitudinais
o Validação da importância das proteínas para os seres vivos.


Procedimentos Metodológicos Discussão
   • Exposição oral dialógica
   • Demonstração didática
   • Pesquisa
   • Mapa conceitual




Seqüência Didática:

1ª aula:
     • Discutir com os alunos quais os alimentos que eles conhecem e que são ricos
         em proteínas.
     • Aula expositiva dialógica sobre proteínas, onde será mostrando as funções das
         proteínas e a classificação dos aminoácidos entre naturais e essências.

2ª aula:
    • Explicação utilizando dinâmica em que os alunos terão que dar as mãos uns aos
         outros simulando uma ligação peptídica. E a definição das funções e importância
         das enzimas e anticorpos.
3ª aula:

   •   Através de experimento em sala de aula a professora demonstrará aos alunos
       como ocorre o processo de desnaturação protéica, utilizando os seguintes
       materiais: ovo, álcool e prato. Onde o ovo será colocado no prato e lançado
       sobre ele o álcool comum, que será capaz de desnaturar a proteína presente no
       ovo.


Avaliação:
   • Qualitativa (observando a participação do aluno no decorrer da aula)

Referências :

COOPER, G. M., A célula uma abordagem molecular, 2ed. Porto Alegre: Artmed
Editora, 2001.

AMABIS, J. M., MARTHO, G. R.,Fundamentos da biologia moderna / José Mariano
Edição 3. ed.rev. ,São Paulo, Editora Moderna, 2002.

Disponível em: www.brasilescola.com .Acesso 18 de maio de 2010


Observação pós aula:
A aula sobre proteínas foi iniciada com a apresentação dos alimentos que eram ricos em
     proteínas, foi demonstrada a forma estrutural das proteínas e aminoácidos e fizemos
     uma dinâmica em que os alunos davam as mãos representado uma ligação peptídica, em
     que cada aluno representava um aminoácido, houve participação de toda turma.
     Depois foi feita experiência na sala com a desnaturação da proteína presente no ovo,
     utilizando-se um prato, ovo e álcool que foi lançado sobre o ovo ocorrendo
     consequentemente a desnaturação protéica os alunos ficaram admirados e criaram
     diversas hipóteses que foram discutidas.

     Anexos:




                       Proteínas


                                                               Colégio Militar (1º A)
                                                               Profª Nayara Marques




                                                                   Forma Estrutural Das
                                                                        Proteínas
São formadas por uma
seqüência de aminoácidos.

Uma proteína pode conter até
                                                                                                ESTRUTURA TERCIÁRIA
milhares de aminoácidos
diferentes, podendo até virar
macromoléculas
tridimensionais.                                   ESTRUTURA
                                                                   ESTRUTURA
                                                   PRIMÁRIA
                                                                   SECUNDÁRIA

                                                                                        ESTRUTURA QUATERNÁRIA
São em número de 20.

     Sua molécula é formada por cadeias de Carbono,
     Hidrogênio, Oxigênio, Nitrogênio e, às vezes Enxofre.

     É formada por uma porção ácida, com o grupamento
     carboxila (COOH), uma porção básica, com o
     grupamento amina (NH2) e o radical R.




      Classificação Dos Aminoácidos
Entre os 20 aminoácidos         São 09 ESSENCIAS –
            aminoá
                                Obtenção através dos
conhecidos                      alimentos                               União entre aminoácidos.
                                São 11 NÃO ESSENCIAIS –
                                As células produzem
                                                                        Sempre é feita entre a carboxila (COOH) de
                                                                        uma unidade e a amina (NH2) de outra.

                                                                        Assim se forma um peptídeo.
                                                                          Dipeptídeo
                                                                          Tripeptídeo
                                                                          Polipeptídeo




                                                              Ocorrência
                                                             Insulina
                                                                Pâncreas
                                                             Hemoglobina
                                                                   Sangue dos vertebrados
                                                             Caseína
                                                                Leite
                                                             Queratina
                                                                Chifres, unhas e cascos de animais
                                                             Hemocianina
                                                                Sangue dos invertebrados
                                                             Pepsina
                                                                Suco gástrico
                                                             Albumina
                                                                Ovo, leite e sangue
                                                             Clorofila
                                                                Vegetais verdes
Funções: Proteínas Estruturais

      Rompimento das ligações que formam               São as responsáveis pela construção dos tecidos.
      tridimensionalmente a proteína.
      Acontece quando:                                    Colágeno (ossos, cartilagem, tendões e pele);
                                                          Queratina (pelos, cabelo, unha);
         Há aumento da temperatura
                                                          Miosina (músculos responsáveis pela contração);
         Ou há alteração no pH.                           Albumina (plasma sangüíneo);
                                                          Hemoglobina (hemácias – transporta gases).




 Funções: Proteínas Reguladoras
São as que controlam e regulam as funções orgânicas.

   Enzimas (são catalisadoras das                          As enzimas possuem um centro ativo, onde os
   reações do metabolismo: amilase,                        substratos entrarão e suas ligações químicas serão
   maltase, pepsina, etc)                                  enfraquecidas, facilitando a reação.

                                                           A enzima não é gasta no processo.
   Hormônios
   (regulam as funções orgânicas:                          Uma enzima só catalisa reações cujos reagentes
   insulina, gastrina ACTH e etc)
                                                           tenham forma complementar à sua. Só assim haverá
                                                           encaixe.

                                                           Criou-se então a teoria chave/fechadura




 Modelo de Chave-Fechadura
Funções: Proteínas de Defesa

São os anticorpos que defendem o organismo e são produzidos por células
específicas do sistema imunológico, chamadas linfócitos.

   Antitoxinas:
      neutralizam as toxinas dos agentes de infecção, como as bactérias;
   Aglutininas:
      aglutinam certos agentes de infecção;
   Opsoninas:



                                                                           Obrigada!!!
       tornam os agentes de infecção mais facilmente
       atacados pelos fagócitos;
   Lisinas:
      dissolvem certos agentes de infecção

Plano aula 3

  • 1.
    Colégio Estadual Militar Regente:Cristina Mançur Disciplina: Biologia Turma: 1º A Estagiária: Nayara Cerqueira Marques Orientadora: Claudia Regina II Unidade Plano Semanal 3 Tema: • Proteínas Sub-temas: • Como são formadas as proteínas • Forma estrutural das proteínas • Caracterização dos aminoácidos e seus radicais • Classificação dos aminoácidos • Ligação peptídica • Ocorrência e importância das proteínas nos humanos • Desnaturação protéica • Funções das proteínas estruturais, reguladoras e de defesa • Modelo Chave-Fechadura (enzimas) Objetivo: o Reconhecimento dos diferentes tipos de proteínas. o Identificação dos alimentos ricos em proteínas o Classificação das proteínas o Reconhecimento da importância das proteínas na dieta alimentar o Descrição do processo de catalisação feito pelas enzimas Conteúdos: • Conceituais o Identificação dos alimentos ricos em proteínas o Classificação das proteínas o Reconhecimento da importância das proteínas na dieta alimentar o Descrição do processo de catalisação feito pelas enzimas • Procedimentais o Manejo de vidrarias e reagentes (álcool) o Observação através do experimento a desnaturação protéica. o Avaliação do experimento realizado o Participação em dinâmica sobre ligação peptídica • Atitudinais
  • 2.
    o Validação daimportância das proteínas para os seres vivos. Procedimentos Metodológicos Discussão • Exposição oral dialógica • Demonstração didática • Pesquisa • Mapa conceitual Seqüência Didática: 1ª aula: • Discutir com os alunos quais os alimentos que eles conhecem e que são ricos em proteínas. • Aula expositiva dialógica sobre proteínas, onde será mostrando as funções das proteínas e a classificação dos aminoácidos entre naturais e essências. 2ª aula: • Explicação utilizando dinâmica em que os alunos terão que dar as mãos uns aos outros simulando uma ligação peptídica. E a definição das funções e importância das enzimas e anticorpos. 3ª aula: • Através de experimento em sala de aula a professora demonstrará aos alunos como ocorre o processo de desnaturação protéica, utilizando os seguintes materiais: ovo, álcool e prato. Onde o ovo será colocado no prato e lançado sobre ele o álcool comum, que será capaz de desnaturar a proteína presente no ovo. Avaliação: • Qualitativa (observando a participação do aluno no decorrer da aula) Referências : COOPER, G. M., A célula uma abordagem molecular, 2ed. Porto Alegre: Artmed Editora, 2001. AMABIS, J. M., MARTHO, G. R.,Fundamentos da biologia moderna / José Mariano Edição 3. ed.rev. ,São Paulo, Editora Moderna, 2002. Disponível em: www.brasilescola.com .Acesso 18 de maio de 2010 Observação pós aula:
  • 3.
    A aula sobreproteínas foi iniciada com a apresentação dos alimentos que eram ricos em proteínas, foi demonstrada a forma estrutural das proteínas e aminoácidos e fizemos uma dinâmica em que os alunos davam as mãos representado uma ligação peptídica, em que cada aluno representava um aminoácido, houve participação de toda turma. Depois foi feita experiência na sala com a desnaturação da proteína presente no ovo, utilizando-se um prato, ovo e álcool que foi lançado sobre o ovo ocorrendo consequentemente a desnaturação protéica os alunos ficaram admirados e criaram diversas hipóteses que foram discutidas. Anexos: Proteínas Colégio Militar (1º A) Profª Nayara Marques Forma Estrutural Das Proteínas São formadas por uma seqüência de aminoácidos. Uma proteína pode conter até ESTRUTURA TERCIÁRIA milhares de aminoácidos diferentes, podendo até virar macromoléculas tridimensionais. ESTRUTURA ESTRUTURA PRIMÁRIA SECUNDÁRIA ESTRUTURA QUATERNÁRIA
  • 4.
    São em númerode 20. Sua molécula é formada por cadeias de Carbono, Hidrogênio, Oxigênio, Nitrogênio e, às vezes Enxofre. É formada por uma porção ácida, com o grupamento carboxila (COOH), uma porção básica, com o grupamento amina (NH2) e o radical R. Classificação Dos Aminoácidos Entre os 20 aminoácidos São 09 ESSENCIAS – aminoá Obtenção através dos conhecidos alimentos União entre aminoácidos. São 11 NÃO ESSENCIAIS – As células produzem Sempre é feita entre a carboxila (COOH) de uma unidade e a amina (NH2) de outra. Assim se forma um peptídeo. Dipeptídeo Tripeptídeo Polipeptídeo Ocorrência Insulina Pâncreas Hemoglobina Sangue dos vertebrados Caseína Leite Queratina Chifres, unhas e cascos de animais Hemocianina Sangue dos invertebrados Pepsina Suco gástrico Albumina Ovo, leite e sangue Clorofila Vegetais verdes
  • 5.
    Funções: Proteínas Estruturais Rompimento das ligações que formam São as responsáveis pela construção dos tecidos. tridimensionalmente a proteína. Acontece quando: Colágeno (ossos, cartilagem, tendões e pele); Queratina (pelos, cabelo, unha); Há aumento da temperatura Miosina (músculos responsáveis pela contração); Ou há alteração no pH. Albumina (plasma sangüíneo); Hemoglobina (hemácias – transporta gases). Funções: Proteínas Reguladoras São as que controlam e regulam as funções orgânicas. Enzimas (são catalisadoras das As enzimas possuem um centro ativo, onde os reações do metabolismo: amilase, substratos entrarão e suas ligações químicas serão maltase, pepsina, etc) enfraquecidas, facilitando a reação. A enzima não é gasta no processo. Hormônios (regulam as funções orgânicas: Uma enzima só catalisa reações cujos reagentes insulina, gastrina ACTH e etc) tenham forma complementar à sua. Só assim haverá encaixe. Criou-se então a teoria chave/fechadura Modelo de Chave-Fechadura
  • 6.
    Funções: Proteínas deDefesa São os anticorpos que defendem o organismo e são produzidos por células específicas do sistema imunológico, chamadas linfócitos. Antitoxinas: neutralizam as toxinas dos agentes de infecção, como as bactérias; Aglutininas: aglutinam certos agentes de infecção; Opsoninas: Obrigada!!! tornam os agentes de infecção mais facilmente atacados pelos fagócitos; Lisinas: dissolvem certos agentes de infecção